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實驗室環(huán)境的潔凈度對分子實驗室而言十分重要。定期對實驗室進行清掃、消毒，有利于實驗結果的穩(wěn)定。

外膜結構普遍存在于革蘭氏陰性菌、線粒體和葉綠體中，并含有外膜β-桶蛋白(OMPs)，是物質(zhì)交換的重要入口。

所有已知的omp都具有反平行的β-鏈拓撲結構，這意味著它們具有共同的進化起源和保守的折疊機制。已經(jīng)提出了細菌β-桶裝配機械(BAM)啟動OMP折疊的模型。然而，BAM完成OMP組裝的機制尚不清楚。

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近日，發(fā)表在《Nature》上，標題為：“Structural basis of BAM-mediated outer membrane β-barrel protein assembly"的一項研究，捕捉到了BAM與底物β-桶蛋白EspP在外膜折疊整合過程中的多個中間態(tài)構象，同時通過體內(nèi)外功能分析及全原子分子動力學模擬揭示了底物OMP的組裝、關閉及釋放的全過程，為以此蛋白復合物為靶點的新型抗菌藥物研發(fā)提供了重要基礎。

該項研究中，研究人員報道了BAM組裝OMP底物EspP的中間結構，展示了在OMP組裝后期BAM的順序構象動力學，這進一步得到了分子動力學模擬的支持。體外和體內(nèi)的誘變組裝實驗顯示了BamA和EspP在桶狀雜交、閉合和釋放中的功能殘基。該項工作為OMP組裝的共同機制提供了新的見解。

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