胃蛋白酶的基本特征
胃蛋白酶在對蛋白或多肽進行剪切時，具有一定的氨基酸序列特異性。例如，它傾向于剪切氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；而如果往某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為堿性氨基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪切。 
這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更為明顯：只傾向于剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。指由胃腺主細胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原（Pepsinogen）分泌，在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶。可分解蛋白質中苯丙氨酸或酪氨酸與其他氨基酸形成的肽鍵，產物為蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。該酶的zui適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其zui適pH值約為3。在中性或堿性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。
胃蛋白酶的活化過程
胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結構比胃蛋白酶多出了44個氨基酸。在胃中，胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸后被激活。當胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。 
在鹽酸所創造的酸性環境中，胃蛋白酶原發生去折疊，使得其可以以自催化方式對自身進行剪切，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨后，生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切，將44個氨基酸殘基切去，產生更多的胃蛋白酶。這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制，避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化，是一種保護機制。