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白細胞介素-37 (IL-37)，像擴展的IL-1家族的其他成員一樣，包含一個n端前結構域，需要蛋白水解裂解才能發揮活性。雖然IL-37的全部活性尚不清楚，但先前的研究表明，被caspase-1切割的IL-37可以抑制炎癥細胞因子的產生。

Sullivan等人表明，IL-37也可以被中性粒細胞彈性蛋白酶和組織蛋白酶S裂解，產生一種活性形式，刺激人類角質形成細胞中促炎細胞因子的產生。在組織蛋白酶S切割位點截斷的IL-37在小鼠腹腔中誘導了類似的促炎反應，并需要IL-36受體，確定IL-37為假定的IL-36R配體。總之，這些結果表明，當在特定部位被切割時，IL-37也能刺激與其他IL-1家族成員蛋白一致的促炎反應。

今日研究人員在《Nature Immunology》上發表了文章標題為：“Myeloid cell–derived proteases produce a proinflammatory form of IL-37 that signals via IL-36 receptor engagement"。

白細胞介素-1 (IL-1)家族細胞因子是關鍵的屏障細胞因子，通常表現為非活性或部分活性的前體，需要在其氨基端內進行蛋白質水解才能激活。IL-37是IL-1家族的神秘成員，被認為是由caspase-1激活的，并通過IL-18R和SIGIRR的參與發揮抗炎活性。

然而，研究人員發現最長的IL-37亞型，IL-37b，在中性粒細胞彈性蛋白酶或組織蛋白酶s的氨基末端蛋白水解中表現出強大的促炎活性。與之形成鮮明對比的是，caspase-1不能處理或激活IL-37，而其典型底物IL-1β則被強烈激活。IL-37和IL-36表現出高度的結構同源性，與此一致的是，一種k53截斷形式的IL-37，模仿組織蛋白酶s加工形式的這種細胞因子，被發現通過IL-36受體參與發揮其促炎作用，并產生幾乎與IL-36相同的炎癥特征。將k53截斷的IL-37b腹腔注射給野生型小鼠也能引起炎癥反應，而IL-36R?/?動物的炎癥反應減弱。這些數據表明，與其他IL-1家族成員一樣，成熟的IL-37也可以在特定蛋白酶的處理下誘導促炎作用。

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