1971年zui早在系統性紅斑狼瘡和低補體血癥患者的血清中檢測到與Clq結合的免疫球蛋白單體。1978年證實在低補體血癥的蕁麻疹性血管炎綜合征（HUSV）中會出現由免疫球蛋白單體IgG介導的Clq沉淀，這種與Clq結合的IgG復合物被認為是一種微小免疫復合物。

在20世紀70年代末80年代初，在系統性紅斑狼瘡的患者血清中發現了能與固相的Clq結合的單體IgG，且SLE的臨床活動性主要和能與固相Clq結合的IgG有關而不是與液相Clq結合的IgG。這種IgG單體與Clq的結合現象還可見于增生性狼瘡性腎炎。通過對SLE患者血清中與固相C1q結合的IgG的研究，發現這種Clq與7S IgG的結合實質。這種結合主要是位于Clq的膠原樣區域（CLR）而不是位于Clq的球形頭部，這主要是因為抗Clq抗體可以穩定存在于1.0MNaCl的條件下，因此免疫復合物的結合則被LOMNaCl所抑制。

1．定義 Clq是一種分子量為410-460kD的陽離子（PI＝9．3）糖蛋白，它與免疫球蛋白的Fc段結合后形成免疫復合物并由此通過經典途徑激活補體系統。在高倍電子顯微鏡下，Clq分子像一把由六朵郁金香組成的花束，“花莖”大部分由具有重復氨基酸序列的CLRs的N末端組成；而“花朵”則由球蛋白的六個C末端區組成。Clq總體上是由18個22～29的多肽鏈組成；此多肽鏈又由6個均包含A、B、C三種多肽的片段組成；此片段則由6個由二硫鍵連接的A-B二聚體和3個由二硫鍵連接的C-C二聚體組成。這種結構上相似的A、B、C肽鏈主要由1號人染色體的短臂編碼。

在循環中，Clqzui初以瓤的形式存在；C1是由兩分子的Cl酯酶Clr和Cls結合到一分子的Clq的CLR區，形成一種鈣離子依賴性的復合物。Clq的血清濃度一般是60～200ug／m1。Clq可以作為補體級聯反應的識別和調控蛋白。當IgG或IgM的Fc段與Clq的球形區結合后，引起Clq的CLR區的立體變構并激活Clr和Cis酯酶，從而通過經典途徑激活補體系統。具有表位特異性的單克隆抗體可以與Clq的一個或多個表位結合（研究還發現，Clq與一種共性植物血凝素的蛋白家族有關，這一家族的每一成員都有一個鄰近植物血凝素結合位點的膠原樣區域；它包括甘露結合蛋白、肺表面活化劑A和D，和牛的共凝集素）。

2．純化方法 分離Clq的有效方法主要包括逐層鹽析和離子交換色譜法。可以使用含有抗IgG抗體或葡萄球菌蛋白A或蛋白G的親和層析柱祛除IgG等雜蛋白。純化Clq也可以用含刀豆素A的親和層析柱，用α-亞甲基吡喃葡萄糖進行洗脫。在分離提純過程中，可用帶有IgG的凝膠顆粒檢測Clq的功能活性。純化的Clq可以通過檢測Clq對補體的激活程度來定量和定性Clq的生物學活性。Clq的酶解作用主要取決于它的兩個功能區，酶解CLR區主要用膠原酶，而酶解Clq的球形區則用胃蛋白酶。而酶解是否*則可以用SDS-PAGE對酶解后的肽段大小進行檢測。